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來(lái)自加拿大多倫多大學(xué)，英國(guó)倫敦大學(xué)的研究人員采用了一種綜合性整體蛋白質(zhì)組分析方法，構(gòu)建了三千多個(gè)人可溶性蛋白之間多達(dá)上萬(wàn)個(gè)高可信度的物理相互作用，這添補(bǔ)了之前科學(xué)家們對(duì)于人類蛋白復(fù)合物知之甚少的空白，為深入了解核心生物進(jìn)程提供了重要信息。相關(guān)成果公布在Cell雜志上。

領(lǐng)導(dǎo)這項(xiàng)研究的是包括多倫多大學(xué)的Andrew Emili在內(nèi)的三位蛋白研究專家，他們其中有的曾構(gòu)建過釀酒酵母蛋白復(fù)合物圖譜，有的研發(fā)過新型的細(xì)胞蛋白質(zhì)組學(xué)研究新方法。

對(duì)于這一研究新成果，來(lái)自美國(guó)西北大學(xué)醫(yī)學(xué)院的Sui Huang（未參與這一研究）評(píng)價(jià)道，“這篇文章包含了大量的工作，系統(tǒng)地識(shí)別了人類細(xì)胞中可溶性蛋白之間的的物理作用。獲得了一個(gè)非常有用的數(shù)據(jù)庫(kù)，可以通過這個(gè)數(shù)據(jù)庫(kù)搜索體外和體內(nèi)某種蛋白經(jīng)測(cè)試的相互作用。這個(gè)數(shù)據(jù)庫(kù)令人驚嘆，雖然它可能不完整，但對(duì)于生物醫(yī)學(xué)研究領(lǐng)域來(lái)說(shuō)，這是一個(gè)的資源。”

細(xì)胞過程往往依賴于蛋白質(zhì)之間穩(wěn)定的物理相互作用。近年來(lái)在這一方面取得了不少成功，但是關(guān)于人類蛋白質(zhì)復(fù)合物的組成，科學(xué)家們?nèi)匀涣私獾暮苌佟?/p>

為了添補(bǔ)這一空白，研究人員采用一種綜合性整體蛋白質(zhì)組分析方法，通過色譜分離，將培養(yǎng)的人類細(xì)胞分離成為超過一千份的生化組分，然后利用定量串聯(lián)質(zhì)譜技術(shù)進(jìn)行分析，從而系統(tǒng)識(shí)別出了一個(gè)由3,006個(gè)穩(wěn)定的，可溶性的人類蛋白之間13,993個(gè)高可信度相互作用組成的網(wǎng)絡(luò)圖譜。

關(guān)于蛋白質(zhì)組學(xué)分析方法，“一些科學(xué)家指出，蛋白質(zhì)組的復(fù)雜性是無(wú)限的”，來(lái)自美國(guó)巴克老年研究所（Buck Institute for Age Research ）Bradford Gibson解釋道，像是剪切變化，磷酸化修飾，蛋白表達(dá)時(shí)序變化，蛋白翻轉(zhuǎn)，以及蛋白相互作用，都是造成蛋白質(zhì)組復(fù)雜的原因。盡管蛋白質(zhì)組存在許多變化，但現(xiàn)代的高技術(shù)圖譜也能幫助科學(xué)家們更好的了解細(xì)胞中的一舉一動(dòng)。具體的技術(shù)內(nèi)容：蛋白質(zhì)組技術(shù)：各類質(zhì)譜方法優(yōu)缺點(diǎn)

另外蛋白質(zhì)組學(xué)研究產(chǎn)品也有了進(jìn)展，賽默飛世爾的Thermo Scientific離子阱、三重四極桿和以O(shè)rbitrap為基礎(chǔ)的質(zhì)譜儀近期在蛋白質(zhì)組學(xué)研究中取得了一些重要進(jìn)展：提高大規(guī)模top-down蛋白質(zhì)組學(xué)研究中產(chǎn)生的信息量，提高同量異序標(biāo)記方法的定量準(zhǔn)確性，提高糖蛋白質(zhì)組學(xué)效率，并加速目標(biāo)定量研究的步伐。具體可以點(diǎn)擊此處索取更多資料。

研究人員發(fā)現(xiàn)的622個(gè)假定蛋白復(fù)合物中，大部分與核心生物進(jìn)程有關(guān)，其中還有兩個(gè)候選疾病基因，以及未注釋的蛋白作用機(jī)制。更引人注目的是，大型的多蛋白組件更多的被注釋分析，進(jìn)化上也更保守，而只帶有5個(gè)，或者更少亞基的人類蛋白復(fù)合物被解析的更少，而且也僅僅在脊椎動(dòng)物中出現(xiàn)，這表明進(jìn)化上近期出現(xiàn)過功能革新。